211service.com
En Nobel for oplysende biologi
Det 2008 Nobelprisen i kemi er blevet tildelt tre forskere for at opdage og udvikle et glødende vandmandsprotein, der har revolutioneret biologi og medicin. Prisen, der blev annonceret her til morgen, anerkender Osamu Shimomura fra Marine Biological Laboratory, i Woods Hole, MA; Martin Chalfie fra Columbia University i New York; og Roger Y. Tsien fra University of California, San Diego, for deres arbejde vedr grønt fluorescerende protein (GFP).
Oplysende biologi: Tre kemikere blev tildelt dette års Nobelpris i kemi for deres arbejde med grønt fluorescerende protein (GFP), et billeddannende mærke afledt af vandmændene Aequorea victoria (billedet ovenfor).
Dette billeddannelsesmærke har gjort subcellulære processer synlige under mikroskopet og belyst cellernes engang usynlige molekylære funktion. GFP har beriget biologers forståelse af de grundlæggende processer, der ligger til grund for sygdomsprogression og normal biologi. Nobelfondens meddelelse beskriver GFP som et af de vigtigste værktøjer, der bruges i nutidig biovidenskab, og tilføjer, at forskere ved hjælp af GFP har udviklet måder at se processer, der tidligere var usynlige, såsom udviklingen af nerveceller i hjernen eller hvordan kræftceller spredes.
Dette er kemi, når det er allerbedst, kommenterer Bruce Bursten , præsident for American Chemical Society. Grønne fluorescerende proteiner tillader videnskabsmænd bogstaveligt talt at se væksten af kræft og studere Alzheimers sygdom og andre tilstande, der påvirker millioner af mennesker.
Ved at indsætte genet for GFP i organismer, herunder bakterier, orme og mus, kan biologer for eksempel se ændringer i genekspression i kræftceller og visualisere dannelsen af proteinfiltrene, der er ansvarlige for Alzheimers. De kan også følge bevægelsen af proteiner under en organismes udvikling, spore migrerende celler og studere celledelingens mekanik i detaljer.
GFP blev isoleret fra vandmændene Aequorea victoria , som lyser grønt omkring dens rand, når den er agiteret. Shimomura, professor emeritus ved Woods Hole, deler årets kemipris for at have isoleret det ansvarlige molekyle i sommeren 1961. Shimomura udførte yderligere arbejde med GFP gennem 1970'erne.
I modsætning til mange andre bioluminescerende proteiner behøver GFP ikke brændstof for at gløde - det konverterer simpelthen blåt eller UV-lys til grønt lys. Denne kvalitet har vist sig at være vigtig for forskere, der bruger GFP til at studere cellebiologi under mikroskopet, fordi det ikke kræver tilsætning af andre kemikalier, der kan forstyrre de celler eller væv, der undersøges.
Farverigt væsen: Denne sovende babyabe udtrykker GFP med genet for det mutante Huntington-protein. Disse dyr bliver brugt af forskere til at studere Huntingtons sygdom.
Martin Chalfie , nu formand for den biologiske videnskabsafdeling ved Columbia University, var den første til at demonstrere GFP's værdi som et genetisk mærke. Chalfie indså, at hvis genet for GFP kunne forbindes med genet for et andet protein, så ville det være muligt at se det gen tænde under mikroskopet. I 1994 demonstrerede Chalfie teknikken i en lillebitte orm kaldet C. elegans , som har færre end tusind celler. Han knyttede GFP-genet til en del af en C. elegans gen, der kun udtrykkes i seks af dyrets celler; under et mikroskop lyste disse seks celler grønt.
Chalfies arbejde viste, at GFP kunne fortælle biologer, om en celle udtrykte et bestemt gen. Roger Y. Tsien , en professor i biokemi ved University of California, San Diego, byggede på arbejdet fra både Shimomura og Chalfie ved at udvikle mange variationer af GFP, som hver især lyser i en anden farve, hvilket gør det muligt for forskere at spore forskellige biologiske processer inden for den samme celle. Ved at eksperimentere med variationer i sekvensen af GFP-genet udviklede Tsien proteiner, der fluorescerer i blå og gule nuancer. Efter at russiske forskere udviklede et komplekst rødt fluorescerende protein, skabte Tsien også en mere enkel at bruge version.
Det er bydende nødvendigt for forskere at kortlægge og forstå forskellige proteiners rolle og deres interaktioner i realtid i kroppen, siger Elias Zerhouni, direktør for National Institutes of Health, i en erklæring. At forstå, hvordan dette proteinmaskineri fejler, vil øge vores viden om potentielle årsager til sygdom og sygdom og måske føre til bedre behandlinger.