Fysikere opdager kvanteloven om proteinfoldning

Det berømte Arrhenius-forhold siger, at tingene sker hurtigere, efterhånden som de blev varmere. I kemi er det generelt sandt, men der er en vigtig undtagelse: den hastighed, hvormed proteiner foldes til deres funktionelle form.

Det er let at tro, at proteiner burde foldes hurtigere, når de afkøles og derefter foldes hurtigere ud, når de varmes op. Men det faktiske forhold er både ikke-lineært og asymmetrisk, hvilket betyder, at udfoldning ikke er det omvendte af foldning.

Molekylærbiologer har fremsat forskellige mekanismer til at forklare dette, såsom den ikke-lineære interaktion mellem vand og hydrofobe dele af proteiner. Men ingen af ​​disse er særlig overbevisende.

Det ser ud til at ændre sig med arbejdet af Liaofu Luo på Inner Mongolia University og Jun Lu på Inner Mongolia University of Technology, begge i Kina. De siger, at måden, hvorpå foldning afhænger af temperaturen, bliver tydeligt, så snart du tager kvantemekanikken i betragtning.

Først lidt baggrund om proteinfoldning. Proteiner er lange kæder af aminosyrer, der kun bliver biologisk aktive, når de foldes til specifikke, meget komplekse former. Puslespillet er, hvordan proteiner gør dette så hurtigt, når de har så mange mulige konfigurationer at vælge imellem.

For at sætte dette i perspektiv kan et relativt lille protein på kun 100 aminosyrer tage omkring 10^100 forskellige konfigurationer. Hvis den prøvede disse former med en hastighed på 100 milliarder i sekundet, ville det tage længere tid end universets alder at finde den rigtige. Hvordan disse molekyler gør arbejdet på nanosekunder, ved ingen.

Hvad de dog ved, er, at den hastighed, hvormed de folder, er meget følsom over for temperatur, og biologer har en betydelig mængde data, der viser præcis, hvordan disse hastigheder varierer. At plotte disse data fører til forskellige uventede kurver.

I dag siger Luo og Lo, at disse kurver let kan forklares, hvis processen med at folde er en kvante affære. Ved konventionel tænkning kan en kæde af aminosyrer kun ændre sig fra en form til en anden ved mekanisk at passere gennem forskellige former ind imellem.

Men Luo og Lo siger, at hvis denne proces var en kvanteproces, kunne formen ændre sig ved kvanteovergang, hvilket betyder, at proteinet kunne 'hoppe' fra en form til en anden uden nødvendigvis at danne formerne imellem.

Luo og Lo udforsker denne idé ved hjælp af en matematisk model for, hvordan dette ville fungere og udleder derefter ligninger, der beskriver, hvordan kvantefoldningshastigheden ville ændre sig med temperaturen. Endelig tilpasser de deres models forventninger til nogle eksperimenter i den virkelige verden.

Deres forbløffende resultat er, at denne kvanteovergangsmodel passer til foldningskurverne for 15 forskellige proteiner og forklarer endda forskellen i foldnings- og udfoldningshastigheder for de samme proteiner.

Det er et markant gennembrud. Luo og Lo's ligninger svarer til de første universelle love for proteinfoldning. Det svarer i biologi til noget som de termodynamiske love i fysik.

Imponerende ting. Og forvent ikke, at det slutter her.

Forskellige grupper finder beviser for kvanteprocesser på arbejde i alt fra fotosyntese til fuglenavigation .

Hvis kvantemekanik spiller en nøglerolle i proteinfoldning, så kan der ikke være meget tvivl om dens betydning for andre cellulære maskiners funktion. Det kan kun være et spørgsmål om tid, før sluserne åbner for kvantebiologer.

Ref: arxiv.org/abs/1102.3748 : Temperaturafhængighed af proteinfoldning udledt af kvanteovergang

skjule